Una investigación dirigida por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha logrado describir el comportamiento de un filamento de la proteína FtsZ. Esta molécula es la base de la estructura a partir de la cual una bacteria inicia su proceso de división y se multiplica.
Gracias a una simulación computacional, el equipo ha descubierto que sólo los extremos de estos filamentos están enzimáticamente activos. Incluso si se añaden o eliminan eslabones del filamento, la actividad enzimática siempre permanece en el extremo.
La proteína FtsZ es homóloga a la tubulina en humanos, ya que ésta es la responsable de la división celular. “De la misma manera que la tubulina es un blanco preferente en quimioterapia, ya que promueve la multiplicación de las células cancerígenas, la proteína FtsZ puede ser una diana contra la expansión de infecciones bacterianas”, explica Paulino Gómez-Puertas, que ha dirigido la investigación desde el Centro de Biología Molecular Severo Ochoa de Madrid. Por lo tanto, el hallazgo puede ser usado en el desarrollo de nuevos antibióticos.
La simulación computacional de esta actividad ha sido corroborada, además, con experimentos in vitro, descritos en el artículo que ha sido publicado en el último número de la revista FEBS Letters.
